Autor: @madridbg, a través de Power Point 2010, utilizando imágenes de dominio público.
Bienvenidos nuevamente mis estimados lectores de la plataforma #Hive, a este espacio de divulgación de contenidos científico. En esta entrega, abordaremos lo referente a las modificaciones estructurales que se presentan en la molécula de hemoglobina y los efectos adversos que produce en la salud esta modificación, lo cual genera la anemia falciforme, enfermedad que ha venido causando daños en la vida de las personas y de la sociedad en general.
Como ha sido recurrente en mis publicaciones, la misma la compartiremos a través de las comunidades de @stemsocial, @stem-espanol y @cervantes.
INTRODUCCIÓN
Como se ha mencionado en publicaciones anteriores, el sistema biológico es por excelencia un proceso dinámico, complejo y eficiente y una demostración de esta eficiencia se observa en el comportamiento de la molécula hemoglobina, la cual químicamente es un tipo de proteína que se encarga del intercambio gaseoso oxigeno/dióxido de carbono entre los diferentes tejidos de nuestro cuerpo y los pulmones.
Estructuralmente el compuesto posee un peso molecular aproximado de 65000 g/mol y está formada por cuatro cadenas de aminoácidos asociadas en pares, las primeras son de tipo alfa (α,) organizada en péptido con 141 aminoácidos y las segundas son de tipo beta (β) y las conforman un total de 146 moléculas de aminoácidos como secuencia estructural.
Aunque existe una variedad muy versátil de esta molécula todos cumplen la misión antes mencionada. En tal sentido, a través de la publicación abordaremos químicamente las modificaciones que sufre la molécula de hemoglobina, lo cual genera malformaciones a nivel de los glóbulos rojos presente en nuestra sangre lo que produce síntomas dolorosos, inflamación y en muchos casos la muerte.
GENERALIDADES DE LAS PROTEÍNAS
En este apartado de la temática, abordaremos de forma generalizada lo referente a las proteínas que nos permita comprender el funcionamiento de la hemoglobina. En este sentido, los aminoácidos representan los bloques más sencillos de las proteínas, los mismos están formados por grupos aminos y grupo carboxilo. [1]
Biológicamente las proteínas son moléculas muy versátiles que cumplen una variedad de funciones a nivel metabólico, que van desde catalizar reacciones químicas hasta el proceso de transporte y almacenamiento de sustancias de vital importancia para nuestro sistema.
De acuerdo a su organización estructural, estas sustancias se pueden esquematizar mediante 4 tipos de modelos o estructura que permite el funcionamiento de las mismas entre las que destacan una estructura primaria, las cual solo nos brinda información relacionada con la secuencia de aminoácidos presentes en el poli-péptido, por su parte en la estructura secundaria, se pueden apreciar los aminoácidos presentes, así como alguna fuerzas de interacción (puente de hidrógeno) entre ellos. [2]
Así mismo, la estructura terciaria, nos permite estudiar el conjunto de fuerzas de interacción presente en la molécula que van desde puentes de hidrógeno, dipolo-dipolo- ion dipolo, entre otras, en este punto gracia a las interacciones generadas la molécula adopta un forma tridimensional más estables que en las estructuras anteriores. Por último y haciendo referencia a la estructura cuaternaria, esta nos permite comprender bajo su máxima expresión a las proteínas y a las interacciones entre los diferentes poli péptidos que la conforman. [3]
Imagen 2. Representación del tipo de estructuras que exhiben las proteínas. Autor: Holger87. Imagen de dominio público. Editado por @madridbg, a través de Power Point 2010.
LA HEMOGLOBINA Y EL TRANSPORTE DE OXIGENO
En apartados previos, estudiamos la molécula de hemoglobina desde sus bases estructurales, por consiguiente, dedicaremos este espacio a fundamentar químicamente el mecanismo de acción de esta molécula compleja pero extraordinaria. Por consiguiente resulta oportuno recordar que la hemoglobina está formada por cuatro péptidos de aminoácidos donde cada parte está conformado por un grupo de átomos entre los que destacan el carbono, nitrógeno e hidrógeno, la combinación de dichos elementos dan como resultados la formación del grupo hemo que junto al átomo del elemento hierro generan la hemoglobina.
El mecanismo de transporte inicia cuando la enorme molécula de hemoglobina acepta en su vagón de carga (el hierro) a los átomo de oxigeno (O2) que se unen mediante enlaces iónicos y son transportado hasta los diferentes músculos del nuestro cuerpo.
Imagen 3. Representación de la molécula de hemoglobina. Autor: OpenStax College, (2013). Imagen de dominio público. Editado por @madridbg, a través de Power Point 2010.
Un aspecto de interés que vale la pena mencionar, es el asociado a los procesos de combustión de material orgánico y su influencia con la hemoglobina, si bien es sabido, la quema de estas sustancias genera contaminantes al aire como el dióxido y monóxido de carbono. Estas sustancia tiene la capacidad de unirse con el átomo de hierro y sustituir a las moléculas de oxígeno, por consiguiente cuando respiramos estos gases la sangre se satura de los mismo y desplaza al oxigeno necesario para el funcionamiento de nuestro sistema, lo que en concentraciones elevada pueden causar la muerte sin dolor aparente, es por ello que estos gases se conocen como los asesinos silenciosos.
LA ANEMIA FALCIFORME Y LA DEGENERACIÓN DE LA MOLÉCULA DE HEMOGLOBINA
A lo largo de la lectura, hemos considerado la importación que juega la molécula de hemoglobina en el mantenimiento y preservación de nuestra vida. Sin embargo, la molécula puede sufrir modificaciones a nivel del arreglo espacial que adopta su estructura, que atenten contra el desarrollo normal de los sistemas metabólicos.
En este sentido, el caso de la anemia falciforme se fundamenta en lo mencionado anteriormente, donde la malformación produce que los glóbulos rojos adopten la forma de media luna y donde la mucosa que lo recubre tiende hacer muy delicada o frágil, generando la perdida de hemoglobina a causa de la ruptura de las membranas antes mencionadas.
Químicamente la hemoglobina falciforme (HbF) presenta una pequeña variante si la comparamos con la hemoglobina saludable, variante que va dirigida en el cambio de unos de los aminoácidos de la secuencia presente en la cadena poli-peptídica, es este caso, el aminoácido valina sustituye al aminoácido acido glutámico en las cadenas beta (β) del péptido.
Imagen 4. Representación de los aminoácidos valina y ácido glutámico. Autor: @madridbg, a través de Power Point 2010.
Aparentemente el cambio observado es mínimo sin embargo genera una modificación a gran escala ya que la valina por ser un aminoácido es anfótero lo que permite que su parte apolar produzca interacciones diferentes en la estructura secundaria y terciara de la proteína hemoglobina, generando un cambio molecular en la misma, por lo tanto se forma un super polímero que debido a su peso se precipita en los glóbulos rojos y los obliga adoptar una forma curvado o de media luna, los cuales a causa del peso se acumulan en el torrente sanguíneo obstruyendo el flujo de nutriente y oxígeno a los diferentes órganos y músculos del cuerpo produciendo inflamación, dolor severo y en muchos casos la muerte.
Imagen 4. Representación de los glóbulos rojos a causa de la modificación de la hemoglobina. Autor: @madridbg, a través de Power Point 2010. Utilizando imágenes de dominio público
CONSIDERACIONES FINALES
Como pudimos observar a lo largo de la temática, la molécula de hemoglobina es un sistema molecular complejo, que emplea una maquinaria especializada en el funcionamiento de la misma y donde según su modificación puede repercutir en la dinámica metabólica del cuerpo generando en muchos casos enfermedades que pueden llegar hacer mortales. Sin duda, el papel que juega el átomo de hierro es preponderante, el mismo, permite el engranaje o unión con el oxígeno lo cual representa el mecanismo de acción de la molécula hemoglobina.
Por consiguiente, si te ha parecido interesante y útil la información plasmada en este escrito te invite a que interactúes dejando tu comentario acerca de tu percepción sobre la temática en cuestión.
BIBLIOGRAFÍA CONSULTADA
[1] Chang, R. (2010). Química. Decima edicion. McGraw-hill Interamericana editores. ISBN: 978-607-15-0307-7.
[2] McMURRY E., John y Fay C., Robert. (2008). Química general. Quinta edición PEARSON EDUCACIÓN, México, 2009 ISBN: 978-970-26 1286-5.
[3] Pinto, L y Col. ( 1991). Anemia de células falciformes en adultos. Estudio clínico de 51 pacientes tratados en el Hospital. Universitario San Vicente de Paúl. Acta Médica Colombiana Vol. 16 N° 6.Artículo: Acceso Online
[4] Ralph, H. Petrucci, William S. Harwood, E. Geoffrey Herring. (2003). QUIMICA GENERAL. Octava edición. PEARSON EDUCACIÓN. S.A., Madrid.
[5] Sánchez-Lara Eduardo. (2014). La Hemoglobina: un ejemplo de química bioinorgánica. Maestría en Química. Centro de Química. ICUAP. Benemérita Universidad Autónoma de Puebla.Artículo: Acceso Online
[6] Vera, Luis Franco (2010). La hemoglobina: una molécula prodigiosa. Real academia de ciencias exactas, físicas y naturales. Departamento de bioquímica y biología molecular, universidad de valencia. XI Programa de Promoción de la Cultura Científica y Tecnológica. Rev.R.Acad.Cienc.Exact.Fís.Nat. (Esp). Vol. 104, Nº. 1, pp 213-232, 2010.Artículo: Acceso Online
[7] WADE,LEROY. (2011). . QUÍMICA ORGÁNICA. VOLUMEN 2. SÉPTIMA EDICIÓN. PEARSON EDUCACIÓN, MÉXICO, 2011 ISBN: 978-607-32.()793•5. ÁREA: CIENCIAS
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Su post ha sido valorado por @ramonycajal
Gracias @ramonycajal por el apoyo prestado en cada una de mis publicaciones.
La anemia es una enfermedad muy común en estos últimos tiempos, he conversado con amigos médicos y me han dicho que recuperarse de ella es difícil y requiere de mucho tiempo.
Excelente articulo @madridbg gracias por compartirlo... Saludos!